1. Коллагены

Коллагены являются самыми значительными протеиновыми составляющими в человеческом теле, они составляют 60-70% от массы всей соединительной ткани. Тропоколлаген является основой всех коллагенов.

а) Тропоколлаген

Он имеет значительный процент глицина, что отличает его от других протеинов организма, исключая эластин. Четверть его аминокислот образована из пролина.

б)    Биосинтез коллагена

Синтез коллагена, в основном, происходит в фибробластах; однако к этому способны клетки гладкой мускулатуры, эндотелиальные и эпителиальные.

Система протоколлагена развивается в рибосомах, связанных с эндоплазмической сетью. Он подвергается в дальнейшем гидроокислению — от пролина и лизина под контролем ферментов тропколлаген-пролингидроксилазы и тропоколлаген-лизингидроксилазы. Затем идет гликолиз объединенных сахаридов (галактозы, или глюкогалактозы), которые приводят в гидроокисные состояния некоторые гидрооксилизины.

При свободном положении рибосомов три цепи протоколлагена выстраиваются параллельно в линии и закручиваются в спирали, чтобы сформировать протоколлаген.

Экструзия протоколлагена происходит из пузырьков эндоплазмической сети.

Фибриллогенез в межклеточной среде заканчивается распадом и высвобождением тропоколлагена. Распад может быть неполным, как в случае с коллагеном базальных мембран. Тропоколлаген испытывает полимеризацию, заканчивающуюся формированием волоконец. Однако эти процессы будут проходить и под воздействием гидрата углерода, связанного с молекулами тропоколлагена. Поскольку формирование волокон идет обратно

пропорционально количеству глюцидов, это объясняет, что коллаген базальных пластин, богатый глюцидом, не формирует волоконец.

Внеклеточное созревание для образования волоконец и волокон коллагена исключительно зависит от протеоглицинов и гликоаминоглицинов.

Коллаген очень устойчив ко всем протеолитическим ферментам и не может распасться, кроме как при коллагенозном вмешательстве.

Обновление коллагена варьируется:

  • медленное в стабильных тканях;
  • очень быстрое при некоторых условиях (рубцевание, растяжение матки).

в) Разные типы коллагенов:

  • Тип I: наиболее частый (кожа, кость, сухожилие) образует волоконца большой устойчивости при сильных напряжениях;
  • Тип II: связанный с протеоглицинами, формирует мало волокон, чаще встречается в хрящевой ткани;
  • Тип III: содержит большое количество гидроксипролина и цистеина — он формирует коллаген кожи зародыша и связан с I типом в папиллярной коже, сосудах, кишечнике, матке и легких;
  • Тип IV: встречается в базальных пластинах, содержит большой процент гидратов лизина и гидрооксилизина.

Эти четыре типа коллагена могут синтезироваться различными клетками, то есть некоторые типы клеток, которые могут синтезировать сразу несколько типов (например, типы I-III синтезируются фибробластами).

Эти четыре типа коллагена являются «основными» типами; в действительности, имеется более двадцати типов коллагена, и этот список не полный, так как регулярно обнаруживают новые типы.

2.    Эластин

Это фиброзный протеин, образующий аморфную ткань из эластических волокон, его предшественник — тропоэластин.

Тропоэластин синтезируется мезенхиматозными клетками (фибробласты, клетки гладкой мускулатуры).

Установка межмолекулярных мостиков заканчивается формированием эластина.

Его обновление идет очень медленно, его деградация зависит от внедрения эластазы.

3.    Протеоглицины

Протеоглицины фиксируют воду и катионы и таким образом формируют внеклеточную среду, или основную субстанцию соединительной ткани.

Они играют важную роль в определении вязко-упругих свойств сочленений и других структур, подверженных механической деформации.

Протеоглицины могут накапливать четыре питательных компонента:

  • гидраты углерода — в виде глюкогалактозы;
  • альбумины — в виде группы NH;
  • липиды — в гидрокаробонатных цепочках
  • вода — составляет основное питание, ее уменьшение порождает ретракцию протеоглицинов.

Протеоглицины, структурные гликопротеины и гликоколикс (мембрана, окружающая наружную поверхность клетки, позволяющая вести «диалог» с основной субстанцией) являются посредниками при передаче информации.

Протеоглицины являются сложными макромолекулами, состоящими из по-липептидных цепей, на которых разветвляются глюцидные цепи, называемые гликозаминогликанами и кислотными му-кополисахаридами.

Их синтез в первое время происходит внутри зернистой эндоплазмической сети, затем — в аппарате Гольджи, который предшествует их экструзии.

Их регенерация различна в зависимости от тканей:

  • дерматансульфат в основном присутствует в коже, сухожилиях, стенках артерий;
  • кератансульфат — в роговице, хряще, пульпе ядра;
  • гиалуроновая кислота в гелиоформных тканях (в стекловидной жидкости, синовиальной жидкости).

4. Структурные гликопротеины

Они играют значительную роль в установлении межмолекулярных мостков и в ориентации фиброзных протеинов. Существует связь между регуляцией коллагеновых волокон и их ассоциацией с гликопротеинами. В эластических пластинах они обеспечивают соединение молекул тропоэластина.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Сообщить об опечатке

Текст, который будет отправлен нашим редакторам: